Sustancias de importancia biológica

Trabajo realizado por los alumnos de 5º Bio. con la colaboración de la Profesora del área Graciela Vulcano.

1-Hidratos de carbono
a-Clasificación
b-Unión glucosídica

a-Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.
Un monosacárido, es una unidad, ya no se subdivide más por hidrólisis ácida o enzimática, por ejemplo glucosa, fructosa o galactosa.
Los oligosacáridos están constituidos por dos a diez unidades de monosacáridos. La palabra viene del griego, oligo = pocos. Digamos el azúcar que utilizamos es un disacárido y por tanto un oligosacárido.
Los polisacáridos son macromoléculas, por hidrólisis producen muchos monosacáridos, entre 100 y 90 000 unidades.
Como primera aproximación, desde el punto de vista químico, los carbohidratos son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas o compuestos que los producen por hidrólisis ácida o enzimática. Esto es solo parcialmente cierto, pues en solución acuosa, las estructuras de polihidroxialdehídos o de polihidroxicetonas, permanecen en pequeña proporción en equilibrio con sus formas cíclicas, que son las más abundantes

b-El enlace glucosídico: En el ámbito de los glúcidos, el enlace O-glucosídico es el enlace para unir monosacáridos con el fin de formar disacáridos o polisacáridos.
La primera molécula que se ve es un monosacárido α, D,glucosa - es α porque el -OH del carbono (C) anomérico (C nº1 en el esquema) está hacia abajo - y la segunda molécula también es α, D, glucosa.
En el enlace O - glucosídico reaccionan los grupos -OH (hidroxilo) del C anomérico del primer monosácarido con un -OH de otro C del otro monosacárido (ya sea C anomérico o no) formando un disacárido y una molécula de agua. El proceso es realmente una condensación, se le denomina deshidratación por la característica de la pérdida de la molécula de agua. (Al igual que en la formación del enlace peptídico)
Dependiendo si la reacción de los -OH provengan de los dos C anómericos el disacárido será dicarbonílico y no tendrá poder reductor. Mientras que si participan los -OH de un C anomérico y de otro C no anomérico, el disacárido será monocarbonílico y tendrá poder reductor - ya que tendrá el -OH de un C anómerico libre - .
Al final del proceso ambos monosacáridos quedarán unidos por un oxígeno (O), de ahí que el enlace se llame O - glucosídico.

Nomenclatura:
Para nombrar el disacárido obtenido se nombra de está manera:
Se escribe el primer monosacárido implicado añadiéndole la terminación - osil.
Se escribe entre paréntesis y con una flecha los carbonos cuyos -OH intevienen en el proceso ( X → X`).
Se escribe el segundo monosacárido. Si el enlace es dicarbonílico terminado en - ósido, si el enlace es monocarbonílico terminado en -osa.
Así el ejemplo del esquema será: α, D glucopiranosil (1 → 4) α, D glucopiranosa beta(1.4)
Hay 2 tipos más de enlace glucosídico alfa 1.6 y beta 1.4

2-Grasas y aceites
a-Definiciones
b-Obtención
c-Reacciones (saponificación)

a-Grasas y aceites o Triglicéridos, grupo de compuestos orgánicos existentes en la naturaleza que consisten en ésteres formados por tres moléculas de ácidos grasos y una molécula del alcohol glicerina. Son sustancias aceitosas, grasientas o cerosas, que en estado puro son normalmente incoloras, inodoras e insípidas. Las grasas y aceites son más ligeros que el agua e insolubles en ella; son poco solubles en alcohol y se disuelven fácilmente en éter y otros disolventes orgánicos. Las grasas son blandas y untuosas a temperaturas ordinarias, mientras que los aceites fijos (para distinguirlos de los aceites esenciales y el petróleo) son líquidos. Algunas ceras, que son sólidos duros a temperaturas ordinarias, son químicamente similares a las grasas.
Las grasas existen normalmente en los tejidos animales y vegetales como una mezcla de grasas puras y ácidos grasos libres. Las más comunes entre esas grasas son: la palmitina, que es el éster del ácido palmítico, la estearina o éster del ácido esteárico, y la oleína, éster del ácido oleico. Estos compuestos químicos puros existen en distintas proporciones en las grasas y aceites naturales, y determinan las características físicas de cada una de esas sustancias. Se dividen en saturadas e insaturadas, dependiendo de si los enlaces químicos entre los átomos de carbono de las moléculas contienen todos los átomos de hidrógeno que pueden tener (saturadas) o tienen capacidad para más átomos (insaturadas), debido a la presencia de enlaces dobles o triples. Generalmente, las grasas saturadas son sólidas a temperatura ambiente; las insaturadas y poliinsaturadas son líquidas. Las grasas insaturadas se pueden convertir en grasas saturadas añadiendo átomos de hidrógeno.
Las grasas vegetales se obtienen normalmente extrayéndolas a presión de las semillas y frutos. Por lo general, las grasas animales se obtienen hirviendo el tejido graso animal en agua y dejándolo enfriar. El calor disuelve la grasa del tejido; ésta, debido a su densidad relativa, sube a la superficie del agua y así se puede desprender la capa de grasa.
Las grasas y aceites se consumen principalmente en alimentación. Algunas grasas naturales, como la grasa de la leche y la manteca de cerdo, se usan como alimento con muy poca preparación. Algunos aceites no saturados, como el aceite de semilla de algodón y el de maní, se hidrogenan parcialmente para aumentar su punto de fusión y poder utilizarlos como grasas en pastelería y para cocinar. El sebo, que está formado por las grasas y aceites animales de las ovejas y el ganado vacuno, se usa para hacer velas y en algunas margarinas. Los aceites naturales que contienen ésteres de ácidos insaturados, se conocen como aceites secantes y poseen la propiedad de formar una película seca permanente cuando se les expone al aire. El aceite de linaza y otros aceites de este tipo se utilizan extensamente en la producción de pinturas. Las grasas sirven también como material en bruto para fabricar jabón.

b-Se forman por la combinación del alcohol glicerol o propanotriol (comúnmente llamado glicerina) con ciertos ácidos, llamados ácidos grasos.
Las grasas y los aceites son ésteres (un alcohol más un ácido). Como el alcohol que los forma es el glicerol, se los llama también glicéridos. La numeración de la cadena se hace a partir del grupo carboxilo.
El glicerol tiene tres grupos OH. Por lo tanto, se puede combinar hasta con tres ácidos grasos iguales o diferentes para constituir una gran variedad de grasas. Las grasas se nombran según las reglas de nomenclatura de un éster cualquiera. Es una reacción reversible, es decir, un proceso que se cumple en las dos direcciones. Por un lado, se forma la grasa; pero algunas moléculas de esta pueden reaccionar con el agua produciendo la reacción inversa en la que se regeneran el glicerol y el ácido graso. En las grasas naturales predominan los ésteres,en los que intervienen tres ácidos grasos iguales o diferentes. Se los denomina triglicéridos.
La grasa es un glicérido. El estado sólido se debe a que predominan los ácidos grasos saturados (sólidos). Además de los glicéridos existen ácidos grasos libres y un residuo formado por compuestos de estructura compleja, llamados esteroles, y también vitamina E, denominada tocoferol. Esta última sustancia, además de su actividad como vitamina, es un antioxidante natural que protege la grasa de la acción del aire.

c-Reacciones de Adición:
*Hidrogenación: en los aceites predominan los glicéridos formados por ácidos grasos no saturados. Estos, por hidrogenación se transforman en ácidos grasos saturados. Entonces, los aceites se convierten en grasas. La hidrogenación se realiza haciendo pasar hidrógeno a través del aceite, sometido a una presión de 2 a 6 ATM, a una temperatura comprendida entre 120° C y 200° C y en presencia de níquel como catalizador. Este proceso transforma aceite vegetal en grasa sólida, conocida en el comercio con el nombre de margarina. También en otras ocasiones este proceso se utiliza para la obtención de grasas empleadas en la fabricación de velas, jabones, etc.
*Adición de Yodo: Así como el doble enlace de un ácido graso no saturado puede adicionar dos átomos de hidrógeno, también puede incorporar dos átomos de yodo. De acuerdo al índice de yodo que se adiciona a una sustancia grasa podemos clasificar los aceites en:
o No secantes: Cuando el índice de yodo es menor que 100, ejemplo: Aceite de ricino, oliva y maní.
o Semisecantes: Si el índice de yodo varia entre 100 y 140. Ejemplo aceites de maíz, soja, girasol y algodón.
o Secantes: Cuando el índice de yodo es mayor que 140. Ejemplos: Aceites de lino y tung.
Ruptura de unión de éster:
*Hidrólisis: Las grasas y los aceites por ser ésteres, se pueden hidrolizar produciendo glicerol y los ácidos grasos que le dieron origen.
*Saponificación (formación de jabones): Las grasas reaccionan con los hidróxidos alcalinos, originando glicerol y sales de ácidos grasos (jabones). La saponificación es una reacción de hidrólisis en medio alcalino que consiste en la descomposición de un éster en el alcohol y la sal alcalina del ácido carboxílico correspondientes. Es la reacción inversa a la esterificación. Muchos ácidos carboxílicos se encuentran en los productos naturales, pero no como ácidos libres, sino combinados con alcoholes, generalmente glicerina, en forma de ésteres. Así, la mayor parte de las grasas naturales son ésteres de la glicerina con ácidos carboxílicos alifáticos de cadena larga, por lo que se les suele llamar ácidos grasos. Por saponificación de estas grasas en una disolución acuosa de un álcali, como el hidróxido de sodio, se obtienen los jabones, que son las sales alcalinas de los ácidos grasos de cadena larga. Por ejemplo, la saponificación de la palmitina, que es el éster de la glicerina y el ácido palmítico, permite obtener palmitato de sodio y glicerina.

3-Aminoácidos y proteínas:
a-Definiciones
b-Clasificación de aminoácidos
c-Unión peptídica
d-Propiedades de aminoácidos y proteínas

a-Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COO) y un grupo amino (-NH3) libres. Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. En todos los aminoácidos que componen proteínas -excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico. (El carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico.
El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o de el dios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Este nombre está bastante bien elegido ya que las proteínas son uno de los compuestos químicos esenciales para la vida. Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos
Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales. Entre otros términos, se trata de polímeros. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales, con características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25g de proteínas contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
b-*Según las propiedades de su cadena: Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
- Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).
- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
- Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
- Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
*Según su obtención: A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:
Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Fenilalanina (Phe), Metionina (Met), Treonina (Thr), Lisina (Lys), Triptófano (Trp), Histidina (His)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No Esenciales y son:
Arginina (Arg), Alanina (Ala), Prolina (Pro), Glicina (Gly), Serina (Ser), Cisteina (Cys) Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Tirosina (Tyr), Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos no proteicos: Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas. Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina. Algunos aminoácidos no proteicos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina o la biotina.

c-ENCLACE PEPTÍDICO: Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.

*Características estructurales del enlace: Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a(marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello.
Ésta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.

El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos ? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos valores permitidos para ? y ?; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R. Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.

d- PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:
*Ácido-básicas: Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
*Ópticas: Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se en cuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda).
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)
*Químicas:
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:
*Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
*Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
*Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.
*Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización.